A comprehensive in silico exploration of the impacts of missense variants on two different conformations of human pirin protein

Khan, Auroni Semonti; Parvez, Nahid; Ahsan, Tamim; Shoily, Sabrina Samad; Sajib, Abu Ashfaqur

doi:10.1186/s42269-022-00917-7

Bulletin of the National Research Centre

Table 4 Effects of potentially pathogenic missense variants on stability of pirin-BCL3 and pirin-p65 interactions

From: A comprehensive in silico exploration of the impacts of missense variants on two different conformations of human pirin protein

Variants^a	Changes in pirin-BCL3 complex stability, ∆∆G (kcal/mol)^b				Variants^a	Changes in pirin/p65 complex stability, ∆∆G (kcal/mol)^b
Variants^a	mCSM-PPI2	MutaBind2	SAAMBE3D	BeAtMuSic V1.0	Variants^a	mCSM-PPI2	MutaBind2	SAAMBE3D	BeAtMuSiC V1.0
G19A	− 0.119	− 1	− 0.1	− 0.25	G19A	− 0.881	− 0.88	− 0.43	− 1.29
V24F	0.229	− 0.98	0.29	− 0.08	V24F	0.407	− 0.66	0.03	− 0.2
R25W	− 0.171	− 0.43	− 0.34	− 0.22	R25W	0.019	− 0.26	− 0.34	− 0.05
I28T	− 0.195	− 0.74	0.5	− 0.84	I28T	− 0.19	− 0.64	0.5	− 0.93
P38L	− 0.51	− 0.93	0.1	− 0.58	P38L	− 0.44	− 0.57	0.1	− 0.41
D43H	− 0.11	− 0.63	− 0.07	0.09	D43H	0.171	− 1.09	− 0.15	0.15
H56Q	− 0.339	− 0.47	− 0.15	− 0.31	H56Q	− 0.459	− 0.46	− 0.38	− 0.47
H58R	− 0.015	− 0.9	− 0.18	− 0.34	H58R	− 0.055	− 0.39	− 0.29	− 0.44
*R59P*	− 1.139	− 1.15	− 1.9	− 1.1	R59P	− 1.102	− 0.66	− 1.9	− 0.97
R59Q	− 0.656	− 0.74	− 0.72	− 0.65	R59Q	− 0.462	− 0.3	− 0.72	− 0.48
G60S	− 0.673	− 0.99	0.15	− 0.6	G60S	− 0.438	− 0.42	0.15	− 0.59
G60V	− 0.999	− 1.85	− 0.16	− 0.46	G60V	− 0.866	− 0.74	− 0.16	− 0.46
G70A	− 0.114	− 0.46	0	− 0.9	G70A	− 0.017	− 0.25	0	− 0.67
G70R	− 0.309	− 0.31	− 0.34	− 0.92	G70R	− 0.248	− 0.08	− 0.34	− 0.81
G70V	− 0.43	− 0.54	− 0.16	− 0.71	G70V	− 0.308	0	− 0.16	− 0.68
D77E	− 0.668	− 1.3	− 0.7	− 0.95	D77E	− 0.059	− 0.62	− 0.6	− 0.65
*F78V*	− 1.472	− 2.3	− 1.16	− 0.99	F78V	− 0.47	− 0.36	− 0.85	− 0.7
*H81P*	− 2.528	− 2.97	− 1.57	− 1.86	H81P	− 0.674	− 0.49	− 0.79	− 0.81
G83D	− 0.286	− 1.74	− 0.61	− 0.87	G83D	0.167	− 0.49	0.03	− 0.43
L90F	0.712	− 0.95	− 0.03	− 0.06	L90F	0.401	− 0.73	− 0.03	− 0.13
A95V	0.12	− 0.78	0.43	0.02	A95V	0.207	− 0.77	0.43	− 0.09
G98D	− 0.959	− 1.84	0.05	− 1.47	G98D	− 0.464	− 0.54	0.05	− 1.3
G98S	− 0.938	− 0.82	0.04	− 1.18	G98S	− 0.512	− 0.66	0.04	− 1.09
H101Y	− 0.336	− 1.1	− 0.72	− 0.06	H101Y	− 0.077	− 0.83	− 0.72	− 0.09
Q115K	− 0.452	− 0.49	− 0.26	− 0.47	Q115K	− 0.322	− 0.38	− 0.26	− 0.41
*L116P*	− 1.048	− 1.3	− 1.11	− 1.71	L116P	− 0.875	− 0.61	− 1.11	− 1.91
M126T	− 0.026	− 0.25	− 0.35	− 0.14	M126T	− 0.222	− 0.43	− 0.35	− 0.02
P129L	− 1.058	− 1.19	0.13	− 0.99	P129L	− 0.083	− 0.48	0.28	− 0.1
V151D	− 0.418	− 0.81	− 0.15	− 1.05	V151D	− 0.364	− 0.63	− 0.15	− 1.17
S161Y	− 0.079	− 1.26	0.13	− 0.18	S161Y	0.142	− 0.5	0.13	− 0.24
T167I	− 0.279	− 1.02	0.03	− 0.15	T167I	− 0.154	− 0.43	0.03	− 0.09
D173G	− 0.5	− 1.1	− 0.5	− 0.34	D173G	− 0.38	− 0.42	− 0.5	− 0.38
D173N	− 0.608	− 0.52	− 1.24	− 0.05	D173N	− 0.792	− 0.71	− 1.24	− 0.13
G179V	− 0.02	− 0.92	− 0.23	− 0.61	G179V	− 0.075	− 0.38	− 0.23	− 0.57
P187L	− 0.248	− 0.46	0.13	− 0.39	P187L	− 0.23	− 0.4	0.13	− 0.45
W190S	− 0.117	− 1.19	− 1.19	− 0.99	W190S	− 0.21	− 0.51	− 1.19	− 0.9
L220P	− 0.974	− 1.22	− 0.84	− 1.15	L220P	− 0.931	− 0.45	− 0.84	− 1.11
P245S	− 0.16	− 0.88	0.15	− 0.5	P245S	− 0.131	− 0.51	0.15	− 0.53
E248A	− 0.118	− 0.24	− 0.32	− 0.38	E248A	− 0.157	− 0.17	− 0.32	− 0.3
E248D	− 0.003	− 0.46	− 0.51	− 0.27	E248D	0.042	− 0.21	− 0.51	− 0.45
G254C	− 0.153	− 0.61	0.03	− 0.48	G254C	− 0.897	− 1.22	− 0.03	− 1.08
G254V	− 0.079	− 0.95	− 0.09	− 0.72	G254V	− 0.62	− 0.95	− 0.56	− 1.55
V257A	− 0.316	− 0.99	− 0.37	− 1.04	V257A	− 0.324	− 0.69	− 0.49	− 1.14
M258I	− 0.357	− 0.9	− 0.23	− 0.07	M258I	− 0.387	− 1.06	− 0.23	− 0.15
I264S	− 0.301	− 0.95	0.08	− 0.98	I264S	− 0.28	− 0.49	0.08	− 0.9

^aVariants that were predicted to significantly reduce protein–protein binding affinity (∆∆G < − 1 kcal/mol) by at least three tools are written in bold italics. Variants with predicted ∆∆G < − 1 kcal/mol by two tools and with predicted ∆∆G values between − 0.85 and − 1 kcal/mol by at least one tool are written in bold letters
^bNegative ∆∆G values indicate decrease in protein–protein binding affinity. ∆∆G values of < − 1 kcal/mol are written in bold letters, while ∆∆G values between − 0.85 and − 1 kcal/mol are written in italics

Back to article page